1. 研究目的与意义
MK2是1992年发现并纯化的第1个丝裂原活化蛋白激酶(MAPK)激活的蛋白激酶，能被P38磷酸化和激活。
MK2和P38主要位于细胞核，一旦受到应激等刺激后，MK2与P38形成复合物并迅速转移至胞浆，从而发挥相应的生物学效应。
MK2由激酶结构域、C-端激酶调控区和N-端富含脯氨酸区构成。
2. 课题关键问题和重难点
1、化合物合成路径的设计该化合物合成路径较长，要使用较少的合成步骤，较为安全的合成方法，以及得到较高产率的产物，对于化合物合成路径的设计则极为重要。
2、产物的纯化当杂质与产物，或产物与未反应完全原料的化学性质较为接近时，对于产物的纯化就存在大量的困难，有时会存在过柱纯化效果不理想的情况就只能使用HPLC制备纯化，当制备纯化效果同样不理想时便只能更换合成方法。
3、化合物合成及后期活性检测各种仪器的使用以及图谱、数据的分析
3. 国内外研究现状（文献综述）
1、MK2与炎性因子炎性反应是机体抵抗外来微生物的一种防御机制，然而，长期慢性炎性反应可导致组织或器官损害。
TNF-α等炎性因子在炎性反应的发生、发展过程中起着重要的作用，尤其是近年来TNF-α抑制剂在治疗类风湿性关节炎、炎症性肠病等疾病中的成功应用，使得TNF-α在炎性因子中的地位更为突出。
研究发现MK2通过调控TNF-αmRNA的3非翻译区腺嘌呤一尿嘧啶富集元件，从而实现对TNF-α的调节，这一调控作用是通过tristetraprolin(TrP)磷酸化而实现的。
4. 研究方案
四、方案（设计方案、研制方案、研究方案）论证（不少于100字）1、合成PH797804用于后期活性测试比对合成方案 2、合成新设计化合物合成方案 3、将PH797804以及设计合成的两个分子进行结构表征
5. 工作计划
2022年1月下旬 完成课题分配，确定毕业设计论文题目《MK2抑制剂的制备及表征》。
202年2月上旬 查阅相关文献初步确定论文研究思路：对MK2抑制剂ATI-450进行结构改造，从而提高其生物活性。
2022年2月中旬 查阅相关国内外文献，撰写开题报告初稿，修改开题报告。
以上是毕业论文开题报告，课题毕业论文、任务书、外文翻译、程序设计、图纸设计等资料可联系客服协助查找。
